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首页实体化合物活性筛选生物分子相互作用

生物分子相互作用

Kd/Ka/Kd分析。结合亲和力定量。

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生物分子相互作用优势
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各种类型的测量方法
SPR, ITC, BLI, MST
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费用有效性
免费芯片和负担得起的化合物以及重组蛋白
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一站式供给
蛋白质纯化能力和化合物筛选能力
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职业的仪器
Biacore、Octet、Nano Temper
TargetMol | SPR

表面等离子体共振

由TargetMol提供
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原理:表面等离子体共振(SPR)是一种由光子或电子引起的光学现象。 当光从光学致密介质入射到光学稀疏介质时,发生全内反射,形成进入光学稀疏介质的倏逝波。 引起表面等离子体共振的入射角被称为SPR角。 SPR现象与金属表面的折射率有关。 当分析物与芯片结合时,折射率会发生变化,从而导致SPR角度发生变化。 生物传感器实时检测这些变化,从而可以监测分子相互作用。 在实验中,一个生物分子固定在芯片表面,与之相互作用的分子溶解在流过芯片表面的溶液中。 该探测器实时跟踪分子结合和离解的变化。 基于Biacore的表面等离子体共振(SPR)可以高度灵敏地实时监测两种分子(包括蛋白质、分子、DNA、RNA)之间的相互作用,实现高通量筛选。 SPR实验作为一种创新的生物传感分析技术,涵盖了药物开发的各个阶段,包括靶点发现、药物筛选、蛋白质组学、免疫原性、生物制药研发、生产以及生命科学研究。

微型热泳
原理:微尺度热泳(MST)以生物分子的热泳为基础。 nanoTemper MST仪器使用红外激光进行局部加热,使分子定向运动。随后,通过荧光分析分子在温度梯度场中的分布。 然后通过荧光分析这种运动,以确定生物分子因结合而产生的尺寸、电荷和水合层变化。 MST仪器以温度梯度记录激光开启之前、期间和之后红外激光照射区域中样品的荧光变化,从而实现快速测量。
TargetMol | MST
生物层干涉术
TargetMol | BLI
原理:生物层干涉术(BLI)是一种通过测量干涉光谱的位移来检测表面反应的技术。 当光谱仪发出可见光时,在传感器端部光学膜层的两个界面处形成两组反射光谱,形成干涉光谱。 由于分子结合或离解引起的层厚度和密度的变化可以通过干涉光谱的位移值来反映。 在Fortebio Octet-BLI实验中,一个分子固定在传感器表面,另一个分子的结合导致传感器中的干扰偏移,从而生成实时结合曲线。 BLI允许无标签的实时定量测试,结果准确、客观、可靠。
等温滴定法
原理:等温滴定量热法(ITC)是一种定量研究各种生物分子相互作用的技术。 它直接测量生物分子结合过程中释放或吸收的热量。 通过测量结合过程中的传热,可以准确地确定结合常数(KD)、反应化学计量(n)、焓(ΔH)和熵(ΔS)。 该仪器包括一个参考池和一个样品池。在实验过程中,以可控的方式(伴随着彻底混合)将配体滴定到样品池中。每次滴定都会产生一个热脉冲,通过对每次滴定的热量进行积分并对浓度进行归一化,可以获得摩尔放热量(kcal/mol)。 绘制摩尔比(配体/样品)并选择合适的结合模型可以确定结合相关亲和力(KD)、结合化学计量(n)、焓变(ΔH)和熵变(ΔS)。
TargetMOl | ITC
差示扫描荧光计 (DSF)
TargetMol | DSF
原理:蛋白质中色氨酸和酪氨酸的荧光与其所处的环境密切相关。 无标记的纳米DSF技术准确地检测蛋白质热变性和化学变性过程中固有荧光的变化。 通过跟踪内在荧光的变化,可以监测蛋白质的折叠状态。 荧光信号比随着温度或化学变性剂浓度的增加而变化,从而可以确定蛋白质稳定性参数,如Tm值。 DSF可在无标记环境中检测蛋白质的热稳定性或化学稳定性。